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論文

ポリデプシペプチド,2; 3つのアミノ酸moietyと1つのオキシ酸moietyから構成されるAla-X-Glu(OEt)-Lac sequence(アミノ酸moiety,X=Gly,Ala,Leu)とAla-Ala-Glu(OEt)-Y sequence(オキシ酸moiety,Y=Hea,Lac,Hmp)のポリマー素材のin vivo 分解

浅野 雅春; 吉田 勝; 嘉悦 勲; 片貝 良一*; 今井 強一*; 真下 透*; 湯浅 久子*; 山中 英寿*

生体材料, 4(2), p.65 - 75, 1986/00

3つのアミノ酸moietyと1つのオキシ酸moietyから成るAla-X-Ala-Glu(OEt)-Lac(X=Gly,Ala,Leu)とAla-Ala-Glu(OEt)-Y(Y=Hea,Lac,Hmp)のsuquential polydepsipeptideを合成した。加圧-加熱溶融処理した円柱状担体(1.6mm径、3.5mm長さ)のpoly(Ala-X-Glu(OEt)-Lac)をラットの背中皮下部に埋入した時のin vivo分離速度はアミノ酸moiety(X-moiety)の側鎖基(H基がGly,CH$$_{3}$$基がAla,CH$$_{2}$$CH(CH$$_{3}$$)$$_{2}$$基がLeu)が大きくなるほど、すなわちGly$$>$$Ala$$>$$Leuの順に抑制された。同じような傾向は、Poly(Ala-Ala-Glu(OEt)-Y)のin vivo分解にも観察された。このタイプのオキシ酸(Y-mo;ety)の側鎖基はH基がHea,CH$$_{3}$$基がLac,CH$$_{2}$$CH(CH$$_{3}$$)$$_{2}$$基がHmpに相当する。一方、この研究に用いたpolydepsipeptideのin vivo分解はラットの埋入箇所によって著しく影響を受けることが分かった。さらに、エステラーゼ酵素、プロテアーゼ酵素を用いてpolydepsipeptideの酵素分解メカニズムを検討した。

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